Richtig Essen

Von Kohlenstoffverbindungen, Aminosäuren und Peptiden zu den Bausteinen des Lebens

Auf der Verpackung von Lebensmitteln muss angegeben werden, wieviel an  Eiweiß  im Produkt enthalten ist.  Sie müssen wissen, dass dies sehr wenig aussagt.

Für die meisten Menschen sind Eiweiße, Proteine und Aminosäuren eins. Von vielen für die Allgemeinheit bestimmten Veröffentlichungen werden sie in dieser  Annahme noch bestärkt. Das ist aber nicht nur schrecklich simpel, es ist auch absolut falsch.

– de.wikipedia.org-

Primär- bis Quartärstrktur von Proteinen

Wussten Sie, dass auch Enzyme und Hormone Eiweiße sind? Über ihr Vorkommen sagt die Lebensmittelkennzeichnung nichts. Sie sagt natürlich auch nichts über die viel wichtigere Frage an den Eiweißgehalt, welche Arten und welche Mengen der proteinbildenden Aminosäuren enthalten sind.

Ich versuche nachfolgend, die wichtigsten Informationen zu den Proteinen zurecht zu rücken. Für den Laien lohnt es sich gewiss, die Grundzüge zu kennen. Wenn Sie sich diesen Beitrag ganz antun, reicht es voraussichtlich, die Übersicht und das Wissen um die Problembereiche zu bekommen, um danach ein praktikables Verständnis für diese Bausteine des Lebens zu gewinnen.

Eiweiße sind organische Stoffe. Diese sind, von unbeachtlichen Ausnahmen abgesehen, die heute bekannten etwa 40 Millionen Verbindungen  der bis heute bekannten 118 chemischen Elemente  (Atome mit gleicher Protonenzahl im Kern), die  das Element Kohlenstoff (C) mit sich selbst und anderen Elementen eingeht.

Eiweiße, Fette  und Kohlenhydrate bilden die Untergruppen der immer noch viele Millionen umfassenden organischen Stoffe, die neben Kohlenstoff (C) auch  Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O) beinhalten.

Allein die Eiweiße enthalten aber immer auch Stickstoff (N) und gelegentlich auch Schwefel (S).

Aminosäuren sind nur der Teil der Eiweiße, die in ihrem molekularen Aufbau mindestens über eine Carboxygruppe (-COOH) und eine Aminogruppe (–NH₂) verfügen.  Damit sind wir aber noch nicht bei den Proteinen angelangt. Es gibt nämlich zwei Gruppen von Aminosäuren, von denen nur eine Untergruppe der einen – der α-Aminosäuren –  in Proteinen zu finden ist. Die zweite Gruppe sind die D-Aminosäuren.

Hauptbestandteile der Proteine  sind nur die α-Aminosäuren, bei  denen die Carboxygruppe „endständig“ ist und in deren Nachbarschaft sich de Aminogruppe befindet. Man nennt sie vicinal oder α-ständig.  Allein sie sind die proteinogenen Aminosäuren.  23 davon sind bekannt, die 20 meist genannten, alphabetisch  von Alanin bis Tryptophan, sind besonders wichtig.  Es gibt darüber hinaus noch 400 bekannte nicht proteinogene Aminosäuren, die auch biologische Funktionen haben und noch sehr viel mehr synthetisch erzeugte oder theoretisch erzeugbare.

Bei den Proteinen sind wir aber auch mit diesen grundlegenden biochemischen Erkenntnissen noch nicht angelangt. Wie eine Schwalbe noch keinen Sommer macht, machen einzelne Gruppen proteinogerner Aminosäuren noch keine Proteine. Erst wenn solche Aminosäuren organische Verbindungen miteinander eingehen, kommen wir der Sache näher. Solche Bindungen heißen Peptidbindungen, weil ihr Ergebnis Peptide sind. Meist sind sie nach festem Bauplan sequenziell zu Ketten verbunden, hier und da auch zirkulär. Die  Peptide können übrigens nur aus α-Aminosäuren der L-Form  (strukturell  linksdrehend) gebildet werden, denn für diesen Prozess stehen nur die genetisch codierten Aminosäuren   zur Verfügung.

Neben ihren Funktionen zum Aufbau von Proteinkörpern erfüllen Peptide im Körper weitreichende physiologische Funktionen.  Neben antibiotischen und antiviralen Wirkungen haben sie als Peptid- oder Proteohormone  lebenswichtige Aufgaben als Gewebshormone im Körper und  als Botenstoffe im zentralnervösen System(ZNS), dem Gehirn. Die meisten Hormone, auch die auf L-Tryptophan aufbauenden Hormone Serotonin und Melatonin, sind solche Proteohormone. Neben den nativen Proteohormonen, die im Körper von Lebewesen selbst hergestellt werden, gibt es auch künstlich hergestellte Proteohormone, die in der Human- und Veterinärmedizin recht  freizügig verwendet werden, obwohl ihre Wirkungen ganz sicher nicht ausreichend erforscht sind. Mit dem Verzehr tierischer Produkte, besonders aus der  Massentierhaltung sind wir Menschen -ob wir wollen  oder nicht- Teil eines großen biologischen Experiments. Der Verzehr nativer Pflanzenkost, der die körpereigene Herstellung des Proteohormons Serotonin anstößt, liegt allerdings gänzlich außerhalb dieser Gefahren.

Native Pflanzenkost & native Hormone, das passt nicht nur begrifflich sehr gut!

Peptide können zu zweit miteinander verbunden sein (Dipeptide), zu dritt (Tripeptide) oder zu vielen (Polypeptide). Erst Polypeptide mit etwa  100 miteinander verknüpften proteinogenen Aminosäuren nennt man Proteine. Dies sind wahre Makromoleküle. Schon die Enzyme, die wie die Proteine einen sehr spezifischen strukturellen Aufbau und eine definierte Oberfläche haben, sind aus mindestens 50 dieser Aminosäuren zusammengesetzt. Das größte bekannte Protein ist das Muskelprotein Titin mit mehr als 30.000 Aminosäuren. Diese gewaltige Aufbauarbeit  wird vorwiegend von den Ribosomen genannten Organellen, die in unseren bis zu 100 Billionen an der Zahl geschätzten Körperzellen geleistet. Sie schaffen es tatsächlich, die Aminosäuren in der von unserem Erbgut (DNA) vorgebenen Reihenfolge zusammenzusetzen. Extrem große Proteine sind aus gutem Grund selten. Sind sie zu groß, kommt es leicht zu Mutationen. Die meisten Proteine haben daher zwischen 100 und 300, nur wenige mehr als 1000 Aminosäuren.

Die Proteine sind tatsächlich die wahren Bausteine des Lebens. Sie führen ungezählte Aufgaben im ganzen Körper aus. Sie bieten u.a.:

• Schutz und  Verteidigung gegen Mikroorganismen und Parasiten
• Körperstruktur durch die Herstellung der formgebenden Kollagene (Zellen, Organe, Haut, Knochen, Muskeln)

• Bewegung durch Erregung  von Nerven und Muskeln (Regulierung der Ionenkanäle)
• Metabolismus (Verstoffwechslung) durch Einsatz  von Enzymen und Biokatalysatoren
• Transport wichtiger Substanzen (Metaboliten) zum Auf- und Abbau
• Reservelieferanten zum Aufbau der Bewegungsenergie ATP (Glukoneogenese)

Mit der Erkenntnis, was Proteine sind und was sie alles verrichten können, ist aber längst nicht alles gesagt, was zu beachten ist, damit sie dies auch tatsächlich tun. Das hängt nämlich davon ab, dass wir den räumlichen Aufbau der Proteine kennen und seine Bedeutung in der Verstoffwechslung unserer Nahrung erkennen und beachten.

Dieses Wissen ist leider nicht Allgemeingut. Davon hören wohl nur die Schüler im Leistungsfach Biologie. Dabei entscheidet sich an dieser Stelle ganz maßgeblich, ob wir uns gesund ernähren oder nicht. Der Grund dafür ist, dass die räumliche Struktur der Proteine ihre Wirkungsweise bestimmt, aber auch schon die Möglichkeit ihrer Verstoffwechslung, was mit der vorgebenen räumlichen Struktur der Enzyme korrespondiert, ohne die die Proteine nicht aufgespalten werden können.

Wenn vom räumlichen Aufbau der Proteine die Rede ist, braucht  es auch die Rede darüber, dass Eiweiße, Aminosäuren  und Proteine auch deshalb nicht ein und dasselbe sind, weil die Proteinkörper aus ihrem Aufbau her Begleitstoffe mitbringen, die ihre eigenen Funktionen haben. Besonders bei den pflanzlichen Proteinen spielen da die pflanzlichen Enzyme eine große Rolle, die erst die pflanzlichen Proteine aufgebaut haben. Mit er Öffnung der Proteine im Verdauungstrakt (Dünndarm) werden diese Enzyme frei und verbessern die Metabolisierung der aufgenommenen Nahrung. Mitgebracht werden aber auch wertvolle Vitamine, Mineralstoffe, Spurenelemente und sekundäre Nebenstoffe.

Es ist genetisch festgelegt, dass Proteine  nur in bestimmten  Strukturen auftreten. Dabei beschreibt die  Primärstruktur die Abfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette und die Signalsequenz. Die Sekundärstruktur wird durch besonders häufig auftretende Motive für die räumliche Anordnung der Aminosäuren gekennzeichnet, z.B. Falten und Schleifen die durch Wasserstoffbrückenbindungen entstehen. Die Tertiärstrukturen entstehen durch vielfältige weitere Brückenbindungen und hydrophobische, ionische und atomare Van-der-Waals-Kräfte, die eine insgesamt hoch komplexe Auffaltung sorgen.  In der Quartärstruktur werden darüber hinausgehende weitere Zusammenlagerungen von Polypeptidketten beobachtet. Ein Beispielfür diese komplexesten Strukturen sind die Immunglobuline. Noch darüber hinausgehend gibt es – prädeterminiert wie alle anderen auch- noch Suprastrukturen  wie bei dem schon erwähnten Riesenprotein Titin und bei den Kollagenen.

Diese funktionswichtigen Strukturen der Proteine sind auf vielfache Weise angreifbar, insbesondere durch die sog. Denaturierung.  Diese kann sich ergeben durch Säuren, Salze oder Lösungsmittel, aber auch durch physikalische Einwirkungen wie Druck, Wellen (Mikrowelle?), und hohe oder sehr tiefe Temperaturen. Zwar ändert sich dadurch die Primärstruktur bestimmte Reihenfolge der Aminosäuren nicht, wohl aber die funktionswichtigen höheren Strukturen. Meist ist eine Renaturierung  unmöglich, also die Denaturierung unumkehrbar. Trifft sich die Denaturierung der Proteine mit der hitzebedingten Denaturierung der pflanzlichen Enzyme, finden die „heißen Zonen“ von Proteinen und Enzymen nicht mehr zueinander. Die Proteine werden dann einfach nicht geöffnet und ihr wertvoller Gehalt bleibt ungenutzt.

In meiner Entwicklung der nativen Kost habe ich diese Gefahren gesehen und im Ansatz vermeiden. Proteine sind bei richtiger Lagerung und Abwesenheit störender Einflüsse selbst über Jahre hinweg haltbar.  Ich teste dies immer wieder persönlich durch den Verzehr nativer Kost, die ich vor vielen Jahren herstellen ließ. Aber sicher gibt es da eine Grenze, ab der die Proteinoxidation  zu einem weitgehenden Funktionsverlust führt und zum Misslingen der Metabolisierung  der Proteine, vielleicht sogar zu einer Ansammlung funktionsloser Proteine oder Teilstücken von ihnen in den Körperzellen (Peptone).